Localisation cellulaire arn
Contents:Enfin, la géométrie des deux sillons est profondément affectée: Ceci a un impact sur la manière dont l'ARN double brin peut interagir avec des protéines, car l'étroitesse du grand sillon est une barrière à l'accessibilité de ligands protéiques [ 12 ]. La plupart des ARN naturels sont présents sous forme monocaténaire simple brin dans la cellule, contrairement à l'ADN qui est sous forme d'un double brin apparié [ 2 ].
Les brins d'ARN se replient le plus souvent sur eux-mêmes, formant une structure intramoléculaire qui peut être très stable et très compacte. La base de cette structure est la formation d'appariements internes, entre bases complémentaires A avec U , G avec C et, parfois, G avec U. La description des appariements internes entre les bases d'un ARN s'appelle la structure secondaire. Cette structure secondaire peut être complétée par des interactions à distance qui définissent alors une structure tridimensionnelle ou structure tertiaire.
Ces cations interagissent avec les groupes phosphate du squelette et stabilisent la structure, en particulier en faisant écran à la répulsion électrostatique entre les charges négatives de ces phosphates [ 13 ]. La structure tertiaire des ARN est à la base de la richesse de leurs fonctions et en particulier de leur capacité à catalyser des réactions chimiques ribozymes.
Lexique pour cet item
La structure secondaire d'un ARN est la description de l'ensemble des appariements internes au sein d'une molécule simple brin [ 14 ]. Cet ensemble d'appariements induit une topologie particulière, composée de régions en hélice tiges et de régions non-appariées boucles. Par extension, la structure secondaire recouvre également la description de cette topologie.
La formation de structures secondaires au sein d'un ARN simple brin résulte de l'existence de régions contenant des séquences palindromiques , qui peuvent s'apparier pour former localement une structure en double hélice.
Liste de types d'ARN — Wikipédia
Par exemple, si l'ARN contient les deux séquences suivantes: Dans des ARN de longueur plus importante, il peut exister des structures plus complexes qui résultent de l'appariement de plusieurs régions complémentaires ou palindromiques. Il n'existe pas toujours une structure unique stable pour une séquence donnée et il arrive que certains ARN puissent adopter plusieurs conformations alternatives en fonction de la liaison d'un ligand protéine , petite molécule … ou des conditions physico-chimiques force ionique , pH.
On peut en général suivre la formation ou la fusion de la structure secondaire d'un ARN par des mesures spectroscopiques. Ainsi, par exemple, l'absorption dans l' ultraviolet des bases de l'ARN est plus importante à l'état déplié qu'à l'état replié phénomène d' hyperchromicité [ 16 ].
Au-delà de la topologie des boucles et des hélices composées de paires de bases standard, un ARN peut adopter une structure tridimensionnelle compacte, ou structure tertiaire , comme une protéine. On a observé une grande variété de ces appariements dans les structures tridimensionnelles d'ARN résolues par cristallographie aux rayons X ou par résonance magnétique nucléaire. Il existe également des interactions base - ribose , notamment avec l' hydroxyle 2', qui peut former des liaisons hydrogène. Une nomenclature systématique de toutes ces interactions a été proposée par Éric Westhof et ses collaborateurs [ 19 ].
Plus de types d'appariements ont été observés et ont été regroupés en douze grandes familles. Ces appariements non canoniques impliquent toujours des liaisons hydrogène entre les bases, qui sont coplanaires , comme dans les paires Watson-Crick. Des appariements canoniques ou non canoniques peuvent intervenir entre des régions distantes de la structure secondaire, souvent localisées dans des boucles, ce qui permet de stabiliser un repliement compact de la structure.
D'un point de vue évolutif, certains éléments permettent de penser que l'ARN serait antérieur à l'ADN comme support de l'information génétique, ce qui expliquerait ses fonctions plus étendues et sa généralisation. L'ADN serait apparu plus tard et n'aurait supplanté l'ARN que pour le rôle de stockage à long terme, en raison de sa plus grande stabilité [ 24 ]. C'est un processus complexe qui fait intervenir une enzyme de la famille des ARN polymérases ainsi que des protéines associées. Les différentes étapes de cette synthèse sont l'initiation, l'élongation et la terminaison.
Le processus de synthèse des ARN est sensiblement différent chez les organismes procaryotes et chez les cellules eucaryotes [ 25 ]. Enfin, après la transcription proprement dite, l'ARN peut subir une série de modifications post-transcriptionnelles dans le cadre d'un processus de maturation au cours duquel sa séquence et sa structure chimique peuvent être modifiées voir plus loin. Ce promoteur comporte un ou plusieurs éléments de séquence conservés [ 26 ] sur lesquels se fixent en général des protéines spécifiques, les facteurs de transcription.
Juste en amont du site d'amorçage de la transcription, l'élément proximal est en général riche en nucléotides T et A , et est pour cette raison appelé boîte TATA [ 27 ] chez les eucaryotes ou boîte de Pribnow chez les bactéries [ 28 ]. Les facteurs de transcription favorisent le recrutement de l'ARN polymérase sur le promoteur et l'ouverture du duplex d'ADN.
Il se forme alors ce qu'on appelle une bulle de transcription avec l'ADN ouvert, dont l'un des brins la matrice est hybridé avec l'ARN en cours de synthèse. Une fois l'ARN polymérase fixée sur le promoteur et la bulle de transcription formée, elle synthétise les premiers nucléotides de manière statique sans quitter la séquence du promoteur.
Les facteurs de transcription se détachent et l'ARN polymérase devient processive [ 30 ]. In vivo , chez Escherichia coli , la vitesse d'allongement de l'ARN polymérase est d'environ 50 à 90 nucléotides par seconde [ 31 ]. La terminaison de la transcription de l'ARN procède selon des mécanismes complètement différents chez les bactéries et chez les eucaryotes.
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Chez les bactéries, le mécanisme principal de terminaison fait intervenir une structure particulière de l'ARN, le terminateur , composé d'une tige-boucle stable suivie d'une série de résidus d'uridine U. Lorsque l'ARN polymérase synthétise cette séquence, le repliement de la tige d'ARN provoque une pause de la polymérase [ 32 ].
L'ARN, qui n'est plus apparié à l'ADN matrice que par une série d'appariements A-U faibles, se détache, sans intervention d'autres facteurs protéiques. La terminaison peut aussi se faire via l'intervention d'un facteur protéique spécifique, le facteur Rho [ 33 ].
Chez les eucaryotes, la terminaison de la transcription par l'ARN polymérase II est couplée à la polyadénylation. Ils clivent l'ARN, induisent le détachement de la polymérase de l'ADN et recrutent la poly-A polymérase qui ajoute la queue poly A [ 34 ] voir plus bas. La maturation des ARN comprend un ensemble de modifications post-transcriptionnelles principalement observées chez les eucaryotes et jouent un rôle important dans le devenir de l'ARN maturé. Cette modification est introduite dans le noyau de la cellule, par l'action successive de plusieurs enzymes: La coiffe joue plusieurs rôles: La coiffe est donc essentielle à la traduction de la plupart des ARNm.
Pour cette raison, l'extension est appelée queue poly A. Bien que composée de nucléotides standard, cette queue poly A est ajoutée de façon post-transcriptionnelle par une enzyme spécifique appelée poly A polymérase [ 36 ] et n'est pas codée dans l'ADN génomique. La queue poly A est trouvée principalement à l'extrémité des ARN messagers. Chez les eucaryotes, la polyadénylation des ARNm est nécessaire à leur traduction par le ribosome et participe à leur stabilisation. Chez les bactéries et dans certaines mitochondries , la polyadénylation des ARN est au contraire un signal de dégradation [ 37 ].
L' épissage est une modification post-transcriptionnelle qui consiste en l'élimination des introns et la suture des exons dans les ARN messagers et dans certains ARN structurés comme les ARNt [ 2 ]. Présents chez les organismes eucaryotes, les introns sont des segments d'ARN qui sont codés dans le génome et transcrits dans l'ARN précurseur, mais qui sont éliminés du produit final. Dans la plupart des cas, ce processus fait intervenir une machinerie spécifique complexe appelée le spliceosome [ 38 ]. L'épissage se produit dans le noyau des cellules eucaryotes, avant l'export de l'ARN maturé vers le cytoplasme.
Après leur transcription par l'ARN polymérase, certains ARN subissent des modifications chimiques sous l'action d' enzymes spécifiques.
Liste de types d'ARN
On peut également considérer que les méthylations intervenant dans la synthèse de la coiffe sont des modifications de nucléotides particulières. Dans le cas général, les modifications peuvent porter soit sur la base , soit sur le ribose. Les principales modifications rencontrées sont:. Dans les ARN de transfert, l'introduction de nucléotides modifiés contribue à augmenter la stabilité des molécules [ 40 ]. L'édition des ARN consiste en une modification de la séquence de l'acide ribonucléique, postérieure à la transcription par l'ARN polymérase.
Les changements opérés peuvent être la modification d'une base, la substitution d'une base ou encore l'ajout d'une ou plusieurs bases. Ces modifications sont effectuées par des enzymes qui agissent sur l'ARN, comme les cytidine désaminases , qui transforment chimiquement les résidus de cytidine en uridine. Une classe particulière d'ARN, les ARN de transfert, se trouve à l'interface de plusieurs de ces fonctions en guidant les acides aminés lors de la traduction. C'est en particulier le cas des virus de la grippe , du SIDA , de l'hépatite C , de la poliomyélite ou encore du virus Ebola. L'ARN est donc une molécule très polyvalente, ce qui a conduit Walter Gilbert , co-inventeur du séquençage de l' ADN , à proposer en une hypothèse selon laquelle l'ARN serait la plus ancienne de toutes les macromolécules biologiques [ 24 ].
Dans ce modèle, l'ARN, capable de combiner à la fois les deux types de fonctions, serait le précurseur universel. L'information génétique contenue au sein de l' ADN n'est pas utilisée directement par la cellule pour synthétiser des protéines. Celle-ci utilise pour cela des copies transitoires de l'information génétique que sont les ARN messagers ou ARNm [ 42 ]. Chaque ARN messager porte un ou, parfois, plusieurs cistrons , c'est-à-dire les instructions pour former une seule protéine. Il correspond donc à la copie d'un seul des gènes du génome on parle alors d'ARNm monocistronique ou parfois de quelques-uns ARNm polycistronique [ 43 ].
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L'ARN messager ne contient la copie que d'un seul des deux brins de l'ADN, celui qui est codant, et non la séquence complémentaire. Par rapport à la séquence du gène contenue dans l'ADN du génome, celle de l'ARNm correspondant peut contenir des modifications, en particulier dues à l' épissage voir plus haut qui élimine les régions non codantes. L'ARN messager synthétisé dans le noyau de la cellule est exporté dans le cytoplasme pour être traduit en protéine [ 2 ].
Contrairement à l'ADN, qui est une molécule pérenne, présente pendant toute la vie de la cellule, les ARN messagers ont une durée de vie limitée, de quelques minutes à quelques heures, après quoi ils sont dégradés et recyclés. Un ARN messager comporte trois régions distinctes: Les ARN messagers sont traduits en protéines par les ribosomes. Le processus de traduction fait également intervenir les ARN de transfert qui apportent au ribosome les acides aminés nécessaires à la biosynthèse des protéines.
Au sein du ribosome, par leur anticodon , les ARNt s'apparient successivement aux triplets de bases, ou codons , de la séquence de l'ARNm. Lorsque l'appariement codon-anticodon est correct, le ribosome ajoute l'acide aminé porté par l'ARNt à la protéine en cours de synthèse. Les correspondances entre codons et acides aminés constituent le code génétique [ 44 ]. La fonction des ARN messagers est multiple. Ils permettent d'une part de préserver la matrice d'ADN originale, qui n'est pas directement utilisée pour la traduction, la cellule ne travaillant que sur la copie qu'est l'ARNm.
L'existence d'ARN messagers offre surtout à la cellule un mécanisme crucial de régulation du cycle de production des protéines à partir du génome. Le besoin cellulaire en telle ou telle protéine peut varier en fonction de l'environnement, du type de cellule, du stade de développement.
La synthèse protéique doit donc être activée ou arrêtée en fonction des conditions cellulaires. La régulation de la transcription de l'ADN en l'ARNm répond à cette nécessité et est contrôlée par des facteurs de transcription spécifiques agissant sur les promoteurs des gènes cibles. Lorsque la quantité d'une protéine donnée est suffisante, la transcription d'ARNm est inhibée, celui-ci est progressivement dégradé et la production protéique cesse. Il est donc important que l'ARNm soit une molécule transitoire, afin de pouvoir réaliser cette régulation essentielle.
Par exemple, le ribosome bactérien est plus petit en taille, a moins de protéines et des ARNr plus courts, ce qui est bien reflété par les constantes de sédimentation Svedberg de ses sous-unités: Les particularités moléculaires qui sont à la base de ces différences rendent les ribosomes bactériens plus sensibles aux antibiotiques que les ribosomes d'eucaryotes ce que l'on appelle, dans l'industrie pharmaceutique, les différences exploitables. Les composants de l'ARNr du ribosome et leur poids: Le poids total d'un ribosome est estimé à 4 kDa, ce qui montre que l'ARNr est majoritaire par rapport à la masse protéique d'environ 2 kDa.
Expérimentalement, chez les bactéries, il a été montré que des ribosomes constitués exclusivement d' ARNr sont capables de traduction, montrant ainsi que l'ARN assume à la fois un rôle structurel et enzymatique on le qualifie de ribozyme. Les ARNr facilitent la translocation de l'ARNm, le passage de la chaîne protéique en élaboration et l'activité peptidyl transférase. Cependant, il est certain que la composante protéique du ribosome joue un rôle important chez les bactéries car elle augmente considérablement l'efficacité de traduction. Chez les eucaryotes elle est même strictement indispensable aux processus de traduction.
Il est à remarquer que la protéosynthèse globale, estimée par l'incorporation de méthionine- 35S , n'est pas significativement affectée par le processus. L'unité Svedberg S reflète la vitesse de sédimentation d'un composant cellulaire en solution sous l'effet de la force de gravité.
Ce coefficient de sédimentation est dépendant aussi bien du poids moléculaire que de la structure tridimensionnelle du composant. Par exemple, la grande sous-unité du ribosome sédimente à une vitesse de 60 unités 60 S et la petite à 40 S, cependant que le ribosome entier sédimente à 80 S. Par définition, la constante de sédimentation S, est la vitesse de sédimentation par unité d'accélération force g.
Certaines fonctionnalités de ce module sont restreintes. La synthèse des protéines [biologie cellulaire]. ARN ribosomal ; ribosome. Initiation de la traduction.